introducere-caracteristicile enzimei:
mecanismul de bază prin care enzimele catalizează reacțiile chimice începe cu legarea substratului (sau substraturilor) la situsul activ al enzimei. Situsul activ este regiunea specifică a enzimei care se combină cu substratul. Legarea substratului la enzimă determină modificări ale distribuției electronilor în legăturile chimice ale substratului și, în cele din urmă, determină reacțiile care duc la formarea de produse., Produsele sunt eliberate de pe suprafața enzimei pentru a regenera enzima pentru un alt ciclu de reacție.site-ul activ are o formă geometrică unică, care este complementară formei geometrice a unei molecule de substrat, similară cu potrivirea pieselor de puzzle. Aceasta înseamnă că enzimele reacționează în mod specific doar cu unul sau foarte puțini compuși similari.acțiunea specifică a unei enzime cu un singur substrat poate fi explicată folosind o analogie de blocare și cheie postulată pentru prima dată în 1894 de Emil Fischer., În această analogie, blocarea este enzima, iar cheia este substratul. Numai cheia (substratul) de dimensiuni corecte se încadrează în gaura cheii (locul activ) al blocării (enzimei).
tastele mai mici, tastele mai mari sau dinții poziționați incorect pe chei (molecule de substrat incorect formate sau dimensionate) nu se încadrează în blocare (enzimă). Numai cheia în formă corectă deschide o anumită blocare. Acest lucru este ilustrat în grafic pe partea stângă.QUES: folosind o diagramă și în propriile cuvinte, descrieți diferitele teorii de blocare și cheie ale acțiunii enzimei în raport cu un substrat corect și incorect.